Lumilipad na lakad: kung ano ang nangyayari sa protina sa loob ng isang buhay na cell

2024 May -akda: Seth Attwood | [email protected]. Huling binago: 2023-12-16 16:18

Marami ang hindi man lang naghihinala kung gaano talaga kahanga-hangang mga proseso ang nagaganap sa loob natin. Iminumungkahi kong tumingin ka pa sa mikroskopiko na mundo, na nakita mo lamang sa pagdating ng pinakabagong henerasyong mga mikroskopyo ng elektron.

Noong 2007, napagmasdan ng mga Japanese researcher sa ilalim ng mikroskopyo ang gawain ng isa sa mga "molecular motors" ng isang buhay na cell - ang walking protein myosin V, na maaaring aktibong gumalaw kasama ang mga actin fibers at i-drag ang mga bigat na nakakabit dito. Ang bawat hakbang ng myosin V ay nagsisimula sa katotohanan na ang isa sa mga "binti" nito (likod) ay nahiwalay sa actin filament. Pagkatapos ang pangalawang binti ay yumuko pasulong, at ang una ay malayang umiikot sa "bisagra" na nagkokonekta sa mga binti ng molekula, hanggang sa hindi sinasadyang mahawakan nito ang actin filament. Ang resulta ng magulong paggalaw ng unang binti ay lumalabas na mahigpit na tinutukoy dahil sa nakapirming posisyon ng pangalawa.

Alamin natin ang higit pa tungkol dito…

… ganito ang lakad ni kinesin

Ang anumang aktibong paggalaw na ginagawa ng mga nabubuhay na organismo (mula sa paggalaw ng mga chromosome sa panahon ng paghahati ng cell hanggang sa mga contraction ng kalamnan) ay batay sa gawain ng "molecular motors" - mga complex ng protina, ang mga bahagi nito ay maaaring lumipat sa isa't isa. Sa mas mataas na mga organismo, ang pinakamahalaga sa mga molekular na motor ay ang mga molekula ng myosin ng iba't ibang uri (I, II, III, atbp., hanggang XVII), na aktibong gumagalaw kasama ang mga hibla ng actin.

Maraming "molecular motors", kabilang ang myosin V, ang gumagamit ng prinsipyo ng paglalakad. Sila ay gumagalaw sa magkahiwalay na mga hakbang na humigit-kumulang sa parehong haba, at ang isa o ang isa pa sa dalawang "binti" ng molekula ay nasa harap. Gayunpaman, maraming mga detalye ng prosesong ito ang nananatiling hindi malinaw.

Ang mga mananaliksik sa Departamento ng Physics, Waseda University sa Tokyo ay nakabuo ng isang pamamaraan na nagbibigay-daan sa iyo upang obserbahan ang gawain ng myosin V sa real time sa ilalim ng mikroskopyo. Upang gawin ito, nagtayo sila ng isang binagong myosin V, kung saan ang mga shaft ng binti ay may pag-aari ng matatag na "nakadikit" sa tubulin microtubule.

Sa pamamagitan ng pagdaragdag ng mga fragment ng microtubule sa solusyon ng binagong myosin V, nakuha ng mga siyentipiko ang ilang mga complex kung saan ang isang piraso ng microtubule ay nakadikit lamang sa isang binti ng myosin V, habang ang isa ay nanatiling libre. Ang mga complex na ito ay nagpapanatili ng kakayahang "maglakad" kasama ang mga hibla ng actin, at ang kanilang mga paggalaw ay maaaring sundin, dahil ang mga fragment ng microtubule ay mas malaki kaysa sa myosin mismo, at, bukod dito, sila ay may label na may mga fluorescent na label. Sa kasong ito, dalawang pang-eksperimentong disenyo ang ginamit: sa isang kaso, ang isang actin fiber ay naayos sa espasyo, at ang mga obserbasyon ay isinagawa sa paggalaw ng isang microtubule fragment, at sa pangalawa, isang microtubule ang naayos at ang paggalaw ng isang Ang fragment ng actin fiber ay naobserbahan.

Bilang isang resulta, ang "gait" ng myosin V ay pinag-aralan nang detalyado (tingnan ang unang figure). Ang bawat hakbang ay nagsisimula sa "likod" na binti ng myosin na naghihiwalay sa actin fiber. Pagkatapos ang binti na iyon, na nananatiling nakakabit sa hibla, ay sumandal nang husto. Ito ay sa sandaling ito na ang enerhiya ay natupok (ang ATP hydrolysis ay nangyayari). Pagkatapos nito, ang "libre" na binti (berde sa mga figure) ay nagsisimulang makalawit na magulo sa bisagra. Ito ay walang iba kundi Brownian motion. Kasabay nito, sa pamamagitan ng paraan, naipakita ng mga siyentipiko sa unang pagkakataon na ang bisagra na nagkokonekta sa mga binti ng myosin V ay hindi naghihigpit sa kanilang mga paggalaw. Maaga o huli, ang berdeng binti ay humipo sa dulo ng actin filament at nakakabit dito. Ang lugar kung saan ito makakabit sa string (at samakatuwid ang haba ng hakbang) ay ganap na tinutukoy ng nakapirming pagkahilig ng asul na binti.

Sa eksperimento, ang paghahanap para sa actin filament na may libreng binti ng myosin V ay tumagal ng ilang segundo; sa isang buhay na cell, ito ay tila mas mabilis na nangyayari, dahil doon ang myosin ay naglalakad nang walang bigat sa mga binti nito. Ang mga timbang - halimbawa, ang mga intracellular vesicle na napapalibutan ng mga lamad - ay hindi nakakabit sa mga binti, ngunit sa bahaging iyon ng molekula, na inilalarawan bilang isang "buntot" sa pigura.